โปรตีน
โปรตีนเป็นโมเลกุลของพอลิเมอร์ที่ประกอบด้วยมากกว่า 100 กรดอะมิโน ผูกมัดด้วยพันธะเปปไทด์ (สายกรดอะมิโนที่สั้นกว่าเรียกว่าโพลีเปปไทด์หรือเปปไทด์) โครงสร้างของโปรตีนอาจมีความยาวไม่มากก็น้อย พับกลับและจับจ้องไปที่โมเลกุลอื่น (ปัจจัยที่กำหนดความซับซ้อนและกำหนดลักษณะการทำงานทางชีวภาพของโปรตีน) โครงสร้างเหล่านี้สามารถจำแนกได้เป็น: โครงสร้างปฐมภูมิ โครงสร้างทุติยภูมิ (α-helix และ β-ชีต) โครงสร้างตติยรี และโครงสร้างควอเทอร์นารี
หน้าที่ของโปรตีน
โดยธรรมชาติแล้ว โปรตีนทำหน้าที่หลายอย่าง และที่รู้จักกันเป็นอย่างดีคือโครงสร้างอย่างไม่ต้องสงสัย แค่คิดว่าเมทริกซ์เนื้อเยื่อทุกส่วนในสิ่งมีชีวิตของเรามีพื้นฐานอยู่บนโครงกระดูกหรือโมเสกโพลีเมอร์ที่เกิดจากเปปไทด์ (เช่น เส้นใยกล้ามเนื้อ เมทริกซ์กระดูก เนื้อเยื่อเกี่ยวพัน และ จากมุมมองบางอย่างแม้แต่เลือด)
หน้าที่ของการควบคุมทางชีวภาพและการไกล่เกลี่ยทางเคมี/ฮอร์โมนมีความสำคัญไม่น้อยไปกว่ากัน อันที่จริงแล้ว โปรตีนเป็นองค์ประกอบพื้นฐานของทั้งเอนไซม์และฮอร์โมนหลายชนิด
ในเลือด โปรตีนยังทำหน้าที่ขนส่งที่สำคัญมาก ในกรณีของเฮโมโกลบิน (การขนส่งออกซิเจน), ทรานเฟอร์ริน (การขนส่งธาตุเหล็ก), อัลบูมิน (การขนส่งโมเลกุลไขมัน) เป็นต้น
ภายในกระแสเลือดเสมอ โปรตีนพิสูจน์แล้วว่ามีประโยชน์ในการป้องกันภูมิคุ้มกัน พวกมันประกอบเป็น ANTIBODIES ซึ่งเป็นโมเลกุลสำคัญที่ผลิตโดยเซลล์ลิมโฟไซต์ซึ่งมีประโยชน์ในการตอบสนองของร่างกายต่อเชื้อโรค
สุดท้ายนี้ โปรตีน (แต่มีกรดอะมิโนที่แม่นยำกว่า) สามารถนำมาใช้เพื่อวัตถุประสงค์ด้านพลังงานผ่านการสร้างนิวกลูโคเจเนซิสของตับและให้พลังงาน 4 กิโลแคลอรี (กิโลแคลอรี) ต่อกรัม เป็นกระบวนการที่ค่อนข้างซับซ้อนซึ่งผ่านการ transamination และ deamination ทำให้ร่างกายสามารถผลิตกลูโคสในสภาวะที่ลดน้ำตาลในเลือดได้ ยังสามารถทำให้เกิดคีโตเจนิกได้ด้วย ดังนั้นการเปลี่ยนแปลงของพวกมันจะกำหนดการปล่อยโมเลกุลของกรดที่เรียกว่าร่างกายของคีโตน
หมายเหตุ หน้าที่ด้านพลังงานของโปรตีนควรเป็นส่วนรองและด้อยกว่าของน้ำตาลและไขมัน
กรดอะมิโน
กรดอะมิโนเป็นโมเลกุลควอเทอร์นารีที่ประกอบด้วยคาร์บอน ไฮโดรเจน ออกซิเจน และไนโตรเจน เป็นที่รู้จักมากกว่า 500 ชนิดและการผสมผสานของพวกมันทำให้เปปไทด์หลากหลายรูปแบบแตกต่างกัน กรด L-amino ธรรมดาคือ 20: อะลานีน, อาร์จินีน, แอสปาราจีน, กรดแอสปาร์ติก, ซิสเทอีน, กรดกลูตามิก, กลูตามีน, ไกลซีน, ฮิสทิดีน, ไอโซลิวซีน, ลิวซีน, ไลซีน, เมไทโอนีน, ฟีนิลอะลานีน, โพรลีน, ซีรีน, ทรีโอนีน, ทริปโตเฟน, ไทโรซีนและวาลีน. จากเมแทบอลิซึมของหลัง เป็นไปได้ที่จะได้รับกรดอะมิโนที่ไม่ธรรมดาหรือเป็นครั้งคราวซึ่งส่วนใหญ่ประกอบด้วยฮอร์โมน เอนไซม์ หรือโมเลกุลระดับกลาง (คาร์นิทีน, โฮโมซิสเทอีน, ครีเอทีน, ทอรีน ฯลฯ)
ในบรรดากรดอะมิโนทั่วไป ร่างกายไม่สามารถสังเคราะห์ได้บางชนิดและเรียกว่า ESSENTIAL สำหรับผู้ชายที่เป็นผู้ใหญ่มี 9 อย่าง: ฟีนิลอะลานีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ไลซีน, เมไทโอนีน, ทรีโอนีน, ทริปโตเฟน และวาลีน. ในเด็กมีทั้งหมด 11 คน; ข้างต้นจะถูกเพิ่ม: ฮิสติดีนและอาร์จินีน.
การจำแนกประเภทอื่นๆ ของกรดอะมิโนมีดังนี้: ตามขั้วของสายด้านข้าง (ขั้วเป็นกลาง ขั้วเป็นกลาง ประจุกรด ประจุพื้นฐาน) หรือตามประเภทของกลุ่มราก (ไม่ชอบน้ำ ชอบน้ำ กรด ด่าง อะโรมาติก)
กรดอะมิโนสายโซ่กิ่ง
ในบรรดากรดอะมิโนที่จำเป็นยังมีกรดอะมิโนสามตัวที่เรียกว่าสายโซ่กิ่ง (BCAA) ตามลำดับ: ลิวซีน ไอโซลิวซีน และวาลีน; ลักษณะเฉพาะที่แยกกรดอะมิโนสายโซ่กิ่งออกจากกรดอะมิโนอื่นนั้นแสดงด้วยเส้นทางการเผาผลาญที่แตกต่างกันของการผลิตพลังงาน
ตามที่อธิบายไว้แล้ว หลังจากการทรานส์อะมิเนชั่น-ดีอะมิเนชั่น กรดอะมิโนส่วนใหญ่สามารถถูกกำหนดให้สร้างนีโอกลูโคเจเนซิสและเข้าสู่วัฏจักรเครบส์ในรูปของ ออกซาโลอะซิเตต คุณเกลียด ไพรูเวต. ในท้ายที่สุด หากมีความจำเป็นจริงๆ กรดอะมิโนบางตัวที่มีอยู่ในกระแสเลือดจะเข้าสู่เซลล์ตับของตับและขับออกมาในรูปของกลูโคส สำหรับกรดอะมิโนสายโซ่กิ่ง จะไม่เป็นเช่นนั้น เมื่อเทียบกับชนิดอื่น BCAAs เป็นโมเลกุลที่กล้ามเนื้อสามารถใช้ได้โดยตรง และลักษณะเฉพาะนี้ทำให้มีประสิทธิภาพมากขึ้นในการผลิตพลังงานโดยตรงและในการแปลงสำหรับการสร้างสำรองไกลโคเจนใหม่ มันไปโดยไม่บอกว่าถ้าสิ่งมีชีวิตได้รับการหล่อเลี้ยงเพียงพอ catabolism ของกรดอะมิโนที่มีกิ่งก้านแสดงถึงส่วน neoglucogen ที่ไม่เกี่ยวข้องเกือบทั้งหมด กลูโคสยังคงเป็นแหล่งพลังงานหลักเสมอ ดังนั้น ในสภาวะของระดับน้ำตาลในเลือดที่เพียงพอและปริมาณสำรองไกลโคเจน แม้แต่ในระหว่างการเล่นกีฬาตามปกติ ก็ไม่มีเหตุผลที่จะต้องกลัวว่ากล้ามเนื้อต้องการกรดอะมิโนสายโซ่ที่มากเกินไป
บทความอื่น ๆ เกี่ยวกับ "โปรตีนและกรดอะมิโนสายโซ่กิ่ง"
- กรดอะมิโนสายโซ่กิ่ง: ควรใช้เมื่อใด
- โปรตีนในอาหาร
- การสลายตัวของโปรตีน - เมื่อใดจึงจะกินมัน?
